Ważne jest wyjaśnienie metabolicznych szlaków przemiany karnozyny w organiźmie aby zrozumieć biologiczne znaczenie tego związku. Nieobecność karnozyny w moczu po umiarkowanym wysiłku fizycznym (Hunter, 1925) sugeruje, że normalnie niezmieniona karnozyna nie jest wydalana z organizmu ale jest poddawana metabolicznemu rozkładowi przed wydaleniem. W 1915 r. Ditrich wykazał, że ani pepsyna ani trypsyna nie trawią cząsteczek karnozyny. Dlatego ważnym było ujawnienie, który enzym jest odpowiedzialny za hydrolizę karnozyny.
Mięśnie szkieletowe są głównym magazynem dla karnozyny i anseryny. Na tej podstawie można było oczekiwać, że konwersja metaboliczna tych dwupeptydów jest związana z życiową aktywnością komórek mięśniowych. Meshkova i Zolotarevskaya doszli do wniosku, że karnozyna ani nie ulega autolitycznej transformacji w tkance mięśniowej ani nie jest hydrolizowana przez enzymy mięśniowe (Meshkova, Zolotarevskaya, 1937). W laboratorium S.E. Severin wykazano, że nerka, wątroba, śledziona i erytrocyty zawierają enzym zdolny do katalizowania hydrolizy karnozyny (Гаркави, 1938, 1940; Северин, Георгиевска, 1938). Na podstawie cech strukturalnych tego enzymu Garkavi (Гаркави, 1938) zasugerował, że jest to karboksypolipeptydaza. Enzym zdolny do hydrolizowania karnozyny został wyizolowany w 1949 r. z nerki świni (Hanson and Smith, 1949). Jony manganu, cyjanki lub siarczki powodowały odpowiednio aktywację i hamowanie aktywności enzymu. W nawiązaniu do karnozyny enzym ten katalizuje hydrolizę niektórych innych dipeptydów ale w znacznie wolniejszym tempie.
Kiedy karnozynaza ze świńskiej nerki została oczyszczona po raz pierwszy stwierdzono, że w przypadku braku jonów metali enzym ten jest wysoce specyficzny względem substratu, ponieważ hydrolizuje karnozynę i anserynę a nie homokarnozynę. W obecności Co2 +, karnozyna traci swoistość substratową i katalizuje hydrolizę homokarnozyny i wielu innych dipeptydów (Lenney, 1990). Masa cząsteczkowa enzymu wynosi 57 kDa; pl 5,5; a wartość stałej Michaelisa (Km) dla karnozyny jest mniejsza 0,4 mM. Karnozynaza jest wysoce selektywna wobec karnozyny. Ponieważ nawet niewielkie modyfikacje struktury dipeptydu powodują znaczący wpływ na aktywność enzymu, anseryna jest uważana za “zły” substrat, podczas gdy homokarnozyna w ogóle nie jest hydrolizowana.
Karnozynaza jest niejednorodnie rozmieszczona w całym ciele i w różnych strukturach mózgu zwierzęcego. Tkanki ludzkiego ciała zawierają również dwa typy dipeptydaz zdolnych do hydrolizowania karnozyny. Enzymy te zasadniczo różnią się od siebie aktywacją jonami metali, masą cząsteczkową, swoistością substratu itp. Jeden z tych enzymów, “tkankowa” karnozynaza, nie jest w stanie zhydrolizować ani homokarnozyny ani anseryny. Drugi enzym jest w stanie zhydrolizować karnozynę, anserynę i w mniejszym stopniu homokarnozynę. Enzym ten występuje w dużej ilości w surowicy krwi, gdzie odgrywa ważną rolę w hydrolizie karnozyny z pożywienia (“surowicy” karnozynazy)
Karnozynemia zwana także niedoborem karnozynazy jest rzadkim, dziedziczonym autosomalnie recesywnie zaburzeniem metabolicznym spowodowanym niedoborem karnozynazy, dipeptydazy (rodzaju enzymu, który dzieli dipeptydy na ich dwa składniki aminokwasowe). Ten gen dla karnozynazy znajduje się na chromosomie 18 autosomie. Gen dipeptydazy-1 karnozyny kontroluje tkankę i stężenie karnozynazy. Mutacje w tym genie są odpowiedzialne za niedobór karnozynazy co powoduje karnozynemię. Niedobór karnozynazy w surowicy, wraz z karnozynurią (“karnozyną w moczu”), jest zwykle wskaźnikiem metabolicznym ogólnoustrojowego niedoboru karnozynazy. Ta forma dipeptydazy nie występuje w ludzkiej krwi do późnego dzieciństwa, natomiast powoli podnosi się do poziomu dorosłego przez okres 15 lat. Występują różnorodne objawy neurologiczne związane z karnozynemią. Obejmują one: hipotonię, opóźnienie rozwoju, upośledzenie umysłowe, zwyrodnienie aksonów, neuropatię czuciową, drżenie, demielinizację, anomalie istoty szarej i napady miokloniczne.