Da bi se shvatio biološki značaj ovog spoja, neophodno je razjasniti metaboličke puteve pretvorbe karnozina u organizmu. Odsustvo karnozina u urinu pod umjerenim treningom (Hunter, 1925) sugerira kako se normalno nemodificirani karnozin ne izlučuje iz ljudskog tijela, već se podvrgava metaboličkoj degradaciji prije izlučivanja. 1915. godine Ditrich je pokazao da ni pepsin ni tripsin ne razlažu molekulu karnozina. Zbog toga je bilo važno otkriti koji je enzim odgovoran za hidrolizu karnozina.
Skeletni mišići su glavni spremnici karnozina i anserina. Zbog toga je bilo sasvim prirodno očekivati kako je metabolička pretvorba ovih dipeptida povezana s vitalnim aktivnostima mišićnih stanica. Meskova i Zolotarevska zaključile su kako karnozin nije podvrgnut autolitičkoj transformaciji u mišićnom tkivu niti da ga hidroliziraju mišićni enzimi (Meshkova, Zolotarevskaia, 1937). S.E. Severin pokazao je u laboratorijskim uvjetima kako bubreg, jetra, slezena i eritrociti sadrže enzim koji može katalizirati hidrolizu karnozina (Garkavi, 1938, 1940, Severin, Georgievska, 1938). Na osnovu strukturnih karakteristika ovog enzima, Garkavi (Garkavi, 1938) sugerira kako je to karboksipolipeptidaza. Enzim koji je sposoban hidrolizirati karnozin izoliran je 1949. godine iz bubrega svinja (Hanson i Smith, 1949). Manganovi ioni i cijanidi/sulfidi prouzrokovali su aktivaciju i inhibiciju aktivnosti enzima, u ovisnosti od funkcije. Osim karnozina, ovaj enzim katalizira hidrolizu i nekih drugih dipeptida, ali mnogo sporijim tempom.
Kad je karnozinaza iz svinjskog bubrega pročišćena po prvi put, otkriveno je kako je u odsustvu metalnih iona ovaj enzim visoko specifičan za supstrat, jer hidrolizira karnozin i anserin umjesto homokarnozin. U prisutnosti Co2 +, karnozinaza gubi specifičnost supstrata i katalizira hidrolizu homokarnozina i mnogih drugih dipeptida (Lennei, 1990). Molekulska težina enzima je 57 kDa; pl 5.5; i Michaelisova konstantna vrijednost (Km) za karnozin je niža od 0,4 mM. Karnozinaza je visoko selektivna za karnozin. Budući da čak i male modifikacije strukture dipeptida uzrokuju značajan učinak na aktivnost enzima, anserin se smatra „lošim“ supstratom, dok homokarnozin uopće nije razgrađen.
Karnozinaza je heterogeno raspoređena u cijelom tijelu i u različitim strukturama životinjskog mozga. Tkiva ljudskog tijela također sadrže dvije vrste dipeptidaze sposobne za hidrolizu karnozina. Ovi enzimi su značajno različiti u odnosu na aktivaciju metalnim ionima, molekulske težine, specifičnosti supstrata i sl. Jedan od ovih enzima, „tkivna“ karnozinaza nije u stanju razložiti niti homokarnozin niti anserin. Drugi enzim može hidrolizirati karnozin, anserin i, u manjoj mjeri, homokarnozin. Ovaj enzim se nalazi u krvnom serumu, gdje igra važnu ulogu u hidrolizi hranom unesenog karnozina („serumska“ karnozinaza).
Karnozinemija ili nedostatak karnozinaze je rijedak autonomno-recesivan metabolički poremećaj uzrokovan nedostatkom karnozinaze, dipeptidaze (vrsta enzima koji razlaže dipeptide na dvije aminokiseline). Gen za karnozinazu se nalazi na 18.-om kromosomu. Karnozin dipeptidaza-1 gen kontrolira tkivnu i serumsku karnozinazu. Mutacije na ovom genu su odgovorne za nedostatak karnozinaze što rezultira karnozinemijom. Nedostatak serumske karnozinaze, zajedno sa karnozinurijom (karnozin u urinu), je uobičajeni metabolički indikator sistemskog nedostatka karnozinaze. Ovaj oblik dipeptidaze se ne nalazi u ljudskoj krvi do kasnog djetinjstva, polako se povećava do razine odraslih do 15 godina. Različiti neurološki simptomi su povezani sa karnozinemijom. Oni uključuju: hipotoniju, kašnjenje u razvoju, mentalnu retardaciju, degeneraciju aksona, senzornu neuropatiju, tremore, demijelinizaciju, anomalije sive tvari i mioklonske napade.